自從1985年於英國發現第一例牛海綿狀腦病（Bovine spongiform encephalopathy ; BSE），至今整個歐洲國家如丹麥、西班牙、義大利等陸續發生，利用接種小白鼠之試驗研究更明白指出vCJD的發生是由BSE之Prion所引起，使得BSE近來更受到大眾重視。

Prion是造成動物包括人類引起致死性神經變性的疾病，如人類之CJD、牛之海綿狀腦病以及綿羊之搔癢症等，它是由正常的PrP蛋白質（PrPc）結構型態轉變成不正常的PrP蛋白質（PrPsc）型態，構造上的變化由α螺旋轉變成β摺板，大小約209個氨基酸，PrPsc受到蛋白酵素作用後，其NH2端會失去約67個氨基酸，形成PrP27-30蛋白質。研究綿羊搔癢症之Prion，發現PrPsc和PrPc皆出現於caveolae-like domains （CLDs）位置，推測PrPsc形成發生在細胞下的腔室內，當蛋白質C端穿過膜片段不同或是氨基酸殘基167和171位置進行取代時，可防止PrPsc形成。利用基因轉殖鼠研究種別障礙（Species Barriers）的因素，認為與PrP初級結構的同源性、Prion的株型以及蛋白質X等有關。

本系室應用西方免疫轉漬法進行牛海綿狀腦病之檢測，樣品來源有屠宰場牛隻、結核病撲殺牛隻以及臨床上有神經症狀之牛隻，檢測結果皆陰性無檢測出PrP27-30蛋白質。